BIOFISICA MOLECOLARE

Crediti: 
6
Settore scientifico disciplinare: 
FISICA APPLICATA (A BENI CULTURALI, AMBIENTALI, BIOLOGIA E MEDICINA) (FIS/07)
Anno accademico di offerta: 
2017/2018
Semestre dell'insegnamento: 
Primo Semestre
Lingua di insegnamento: 

ITALIANO

Obiettivi formativi

Al termine del corso lo studente dovrà conoscere ed avere compreso le caratteristiche strutturali e le proprietà funzionali delle macromolecole biologiche, con particolare riferimento alle leggi termodinamiche che ne regolano il ruolo in ambito cellulare. In particolare egli dovrà
• avere acquisito un solido background che riguarda la struttura delle macromolecole biologiche,
• avere imparato la stretta relazione tra struttura e funzione dei biopolimeri
• essere in grado di comprendere il problema del protein folding dal punto di viste termodinamico
• avere compreso il ruolo chiave dell’acqua nella funzionalità delle biomacromolecole
• avere acquisito i principi base delle tecniche sperimentali descritte a lezione e gli ambiti della ricerca nelle quali esse trovano applicazione
Lo studente dovrà infine essere capace di comunicare i concetti acquisiti in maniera chiara, sintetica ed esaustiva. Tale abilità sarà particolarmente esercitata durante il corso tramite la stesura di relazioni delle attività pratiche svolte.

Prerequisiti

nessuno

Contenuti dell'insegnamento

Principi fondamentali della complessità strutturale dei sistemi biologici. Cenni di teoria di evoluzione molecolare. L’acqua: struttura, proprietà e ruolo biologico. Struttura delle principali macromolecole biologiche. Struttura primaria delle proteine: proprietà chimiche degli aminoacidi, proiezioni di Newman, titolazione di aminoacidi. Struttura primaria degli Acidi Nucleici e dei carboidrati. Struttura secondaria delle proteine: legame peptidico, struttura conformazionale, diagramma di Ramachandran, propensione. Struttura secondaria di Acidi nucleici e Carboidrati. Struttura terziaria delle proteine: il folding, proteine chaperone. Struttura terziaria degli Acidi Nucleici. Soluzioni acquose. Termodinamica e biochimica: reazioni reversibili ed irreversibili, energia libera. Soluzioni acquose di macromolecole: grandezze parziali molari, potenziale chimico, equazione di Gibbs-Duhem, idealità e non idealità, entropia di mescolamento. Macromolecole in soluzione. Folding, stabilità ed effetto idrofobico. Misfolding: proteine amiloidi. Acqua di idratazione. Modello di Lee-Richards. Adsorbimento. Isoterme di adsorbimento. Tecniche sperimentali: Risonanza Magnetica Nucleare (NMR), Spettroscopia Infrarossa a Trasformata di Fourier (FTIR), Dicroismo Circolare (CD).

Bibliografia

E. P. Solomon, L. R. Berg, D. W. Martin, Fondamenti di Biologia, 2009, EdiSES
J. M. Berg, J. L. Tymoczko,L. Stryer, Biochimica, 2012, Zanichelli
T. E. Creighton, Proteins. Structure and Molecular Properties, 1993, W. H. Freeman and Co
C. R. Cantor and P. R. Schimmel, Biophysical Chemistry. Part II, 1998, W. H. Freeman and Co
R. B. Gregory, Protein-solvent interactions, 1995, M. Dekker, Inc.
A. Ben-Naim, Molecular theory of water and aqueous solutions, Part I and II, 2010, World Scientific.

Metodi didattici

Lezioni frontali ed esercitazioni di laboratorio.
A supporto delle lezioni verranno utilizzate delle diapositive che sono da considerarsi parte integrante del materiale didattico e che verranno di volta in volta caricate sulla piattaforma Elly alcuni giorni prima dell’inizio di ogni nuovo argomento. Verranno altresì forniti articoli di rassegna sui vari argomenti trattati. Per scaricare il materiale didattico è necessaria l’iscrizione on line al corso.
Il corso prevede inoltre delle esercitazioni di laboratorio incentrate sulle tecniche illustrate a lezione.
Le esercitazioni verranno guidate dal docente su alcuni sistemi preparati appositamente e verranno svolte personalmente dagli studenti. È richiesta una relazione scritta su ciascuna esercitazione pratica svolta, che illustri il sistema studiato, il metodo utilizzato, i risultati ottenuti, le conclusioni e i commenti. Tale relazioni potranno essere consegnate in itinere o alla fine del corso e, in ogni caso, consegnate tassativamente al docente alcuni giorni prima di sostenere l’esame. Saranno corrette e costituiranno parte integrante della valutazione. Per questo motivo, la consegna delle relazioni è condizione necessaria per poter sostenere l’esame.

Modalità verifica apprendimento

L’esame consiste in due parti, una scritta e una orale. Lo scritto si articolerà su una decina di domande aperte sugli argomenti trattati a lezione. L’orale sarà una esposizione delle relazioni di laboratorio durante la quale verranno discussi i risultati ottenuti e richiesti i concetti fondamentali su cui si fondano le tecniche sperimentali utilizzate.